Formación, características y estructura
¿Qué es un enlace peptídico?
Según la química orgánica, un enlace peptídico es un enlace químico entre dos moléculas en el que el grupo carboxilo de una molécula se combina con el grupo amino de la otra. En el proceso, libera una molécula de agua. Esto se conoce como proceso de síntesis por deshidratación o reacción de condensación, que suele producirse entre aminoácidos. El enlace CO-NH resultante se conoce como enlace peptídico, y la molécula se conoce como amida. Un grupo amida o péptido en el contexto de las proteínas es el grupo funcional de cuatro átomos -C(=O)NH-. Y las proteínas y los polipéptidos son cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
¿Cómo se forman los enlaces peptídicos?
Se forma un enlace peptídico a través de las moléculas de los dos aminoácidos, dando lugar al grupo ácido carboxílico de un aminoácido, que puede reaccionar con el grupo amina del otro. En su forma más simple, esto se demuestra por la unión de dos aminoácidos solitarios mediante la formación de enlaces peptídicos para producir un dipéptido, el péptido más pequeño.
Además, se pueden encadenar más aminoácidos para generar nuevos péptidos:
- 50 o menos aminoácidos que forman un péptido se denominan péptidos.
- 50-100 aminoácidos se denominan enlaces polipeptídicos.
- Por último, los péptidos con más de 100 aminoácidos se denominan proteínas.
Un enlace peptídico se rompe por hidrólisis, que es la descomposición química de una sustancia provocada por el contacto con el agua (enlaces metaestables). Los enlaces peptídicos que se generan en el interior de los péptidos, polipéptidos y proteínas son propensos a romperse si se exponen al agua; sin embargo, esta reacción es relativamente lenta. La reacción de un enlace peptídico con el agua produce alrededor de 10 kJ/mol de energía libre. Un enlace peptídico tiene una longitud de onda de absorción de 190-230 nm.
Las enzimas de los organismos vivos pueden construir y descomponer enlaces peptídicos. Los péptidos se encuentran en diversas hormonas, antibióticos, productos antienvejecimiento , medicamentos contra el cáncer, suplementos para adelgazar y neurotransmisores; la mayoría se conocen como proteínas, por el número de aminoácidos presentes.
¿Son covalentes los enlaces peptídicos?
Los enlaces peptídicos se generan debido a la compartición de electrones entre el carbono y el nitrógeno, que es una de las características más fundamentales de un enlace covalente. Un enlace peptídico es un enlace químico covalente de tipo amida que conecta dos alfa-aminoácidos sucesivos de C1 a N2 del otro en una cadena peptídica.
¿Cuáles son las características de los enlaces peptídicos?
Los enlaces peptídicos son fuertes y tienen un doble enlace parcial. Algunas de sus características son:
- Los enlaces peptídicos no se rompen con las altas concentraciones de sal ni con el calentamiento. Estos enlaces se rompen introduciéndolos en un ácido o una base fuerte durante un largo periodo de tiempo a alta temperatura. Algunas enzimas particulares también pueden romperlos, como las enzimas digestivas.
- Como los enlaces peptídicos son rígidos y planos, contribuyen a mantener la estructura de las proteínas.
- Los enlaces peptídicos comprenden tanto grupos de carga ligeramente positiva, como los átomos de hidrógeno polares de los grupos amino, como grupos de carga parcialmente negativa que comprenden los átomos de oxígeno polares de los grupos carboxilo.
Estructura de los enlaces peptídicos
Linus Pauling y Robert Corey descubrieron la naturaleza inflexible y plana de los enlaces peptídicos. Un enlace peptídico es una estructura trans, plana y rígida. También representa una figura con un doble enlace parcial. La coplanaridad del enlace peptídico se refiere al semipartido de dos pares de electrones entre el nitrógeno de la amida y el oxígeno del carboxilo.
Los átomos C, H, N y O del enlace peptídico están en el mismo plano que el átomo de oxígeno del grupo carboxilo y el átomo de hidrógeno del grupo amida, que son trans entre sí.
La polaridad del enlace peptídico
Normalmente, la rotación libre debería ser posible alrededor de un enlace único entre un carbono carbonilo y un nitrógeno amida, que es la estructura de un enlace peptídico. Pero, en este escenario, el nitrógeno posee un único par de electrones. Estos electrones están bastante cerca de un enlace carbono-oxígeno. Como consecuencia, se puede esbozar una estructura de resonancia plausible con un doble enlace entre el carbono y el nitrógeno. Como resultado, el nitrógeno tiene una carga positiva, mientras que el oxígeno tiene una carga negativa. La estructura de resonancia para el enlace peptídico impide así el movimiento alrededor del enlace peptídico.
Además, la verdadera estructura es una combinación ponderada de estas dos estructuras. La estructura de resonancia es importante para mostrar la distribución real de electrones, ya que el enlace peptídico tiene un doble enlace de aproximadamente el 40%. Por lo tanto, es rígido.
